Katalaza je enzim koji se nalazi u gotovo svim živim organizmima. Njegova glavna funkcija je katalizirati reakciju razgradnje vodikovog peroksida do tvari koje su neškodljive za tijelo. Katalaza je od velike važnosti za život stanica, jer ih štiti od uništenja reaktivnim kisikovim vrstama.
Opće informacije
Enzim katalaza pripada oksidoreduktazama, širokoj klasi enzima koji kataliziraju prijenos elektrona s reducirajuće (donatorske) molekule na oksidirajuću (akceptorsku) molekulu.
Optimalni pH za rad katalaze u ljudskom tijelu je oko 7, međutim, brzina reakcije se ne mijenja značajno pri vrijednostima vodika od 6,8 do 7,5. Optimalni pH za ostale katalaze kreće se od 4 do 11, ovisno o vrsti organizma. Optimalna temperatura također varira, za osobu je oko 37o C.
Katalaza je jedan od najbržih enzima. Samo jedna njegova molekula sposobna je pretvoriti milijune molekula vodikovog peroksida u vodu i kisik u nekoliko minuta.daj mi sekundu. S enzimološkog stajališta, to znači da enzim katalazu karakterizira veliki broj obrta.
Struktura enzima
Katalaza je tetramer od četiri polipeptidna lanca, od kojih svaki ima više od 500 aminokiselina. Enzim ima četiri skupine porfiritnog hema, zahvaljujući čemu reagira s reaktivnim kisikovim vrstama. Oksidirani hem je prostetska skupina katalaze.
Povijest otkrića
Katalaza nije bila poznata znanstvenicima sve do 1818. godine, kada je Louis Jacques Tenard, kemičar koji je otkrio vodikov peroksid u živim stanicama, sugerirao da je njegovo uništenje posljedica djelovanja dotad nepoznate biološke tvari.
Godine 1900. njemački kemičar Oscar Löw prvi je skovao izraz "katalaza" za tajanstvenu tvar koja razgrađuje peroksid. Uspio je odgovoriti i na pitanje gdje se nalazi enzim katalaza. Kao rezultat brojnih eksperimenata, Oscar Lev je otkrio da je ovaj enzim karakterističan za gotovo sve životinjske i biljne organizme. U živoj stanici, kao i mnogi drugi enzimi, katalaza se nalazi u peroksisomima.
Godine 1937. katalaza je prvi put kristalizirana iz goveđe jetre. Godine 1938. određena je molekularna težina enzima - 250 kDa. Godine 1981. znanstvenici su prikazali trodimenzionalnu strukturu goveđe katalaze.
Kataliza vodikovog peroksida
Unatoč činjenici da je vodikov peroksidproizvod mnogih normalnih metaboličkih procesa, nije bezopasan za tijelo.
Kako bi se spriječilo uništavanje stanica i tkiva, vodikov peroksid se mora brzo pretvoriti u drugu, manje opasnu tvar za tijelo. Enzim katalaza obavlja upravo taj zadatak - razgrađuje molekulu peroksida na dvije molekule vode i molekulu kisika.
Reakcija razgradnje vodikovog peroksida u živim tkivima:
2 H2O2 → 2 H2O + O 2
Molekularni mehanizam razgradnje vodikovog peroksida enzimom katalazom još nije točno proučavan. Pretpostavlja se da se reakcija odvija u dva stupnja – u prvom stupnju se željezo u prostetičkoj skupini katalaze veže na atom kisika peroksida, te se oslobađa jedna molekula vode. U drugom koraku, oksidirani hem reagira s drugom molekulom vodikovog peroksida, što rezultira stvaranjem druge molekule vode i jedne molekule kisika.
Zbog ovog djelovanja enzima katalaze na vodikov peroksid, prisutnost ove aktivne tvari u uzorcima tkiva je lako odrediti. Da biste to učinili, dovoljno je dodati malu količinu vodikovog peroksida u ispitni uzorak i promatrati reakciju. Na prisutnost enzima ukazuje stvaranje mjehurića kisika. Ova reakcija je dobra jer ne zahtijeva nikakvu posebnu opremu ili instrumente - može se promatrati golim okom.
Vrijedi napomenuti da ionbilo koji teški metal može djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Osim toga, dobro poznati cijanid ponaša se kao kompetitivni inhibitor katalaze ako u tkivima ima puno vodikovog peroksida. Arsenati igraju ulogu aktivatora.
Prijava
Razgradivi učinak enzima katalaze na vodikov peroksid našao je primjenu u prehrambenoj industriji - uz pomoć ovog enzima uklanja se mlijeko H2 O 2 prije pravljenja sira. Druga primjena je posebna ambalaža za hranu koja štiti proizvode od oksidacije. Katalaza se također koristi u tekstilnoj industriji za uklanjanje vodikovog peroksida iz tkanina.
Koristi se u malim količinama u higijeni kontaktnih leća. Neka sredstva za dezinfekciju sadrže vodikov peroksid, a katalaza se koristi za razgradnju ovog spoja prije ponovne upotrebe leća.
Aktivnost
Aktivnost enzima katalaze ovisi o dobi tijela. U mladim tkivima aktivnost enzima je mnogo veća nego u starim. S godinama, i kod ljudi i kod životinja, aktivnost katalaze postupno opada kao posljedica starenja organa i tkiva.
Prema nedavnom istraživanju, smanjenje aktivnosti katalaze jedan je od mogućih uzroka sijede kose. Vodikov peroksid se stalno stvara u ljudskom tijelu, ali ne šteti - katalaza ga brzo razgrađuje. Ali ako se razina ovog enzima smanji, očito je da enzim ne katalizira sav vodikov peroksid. Tako izbjeljuje kosu iznutra, otapajući seprirodne boje. Ovo neočekivano otkriće sada testiraju istraživači i moglo bi igrati ulogu u razvoju lijekova koji zaustavljaju sijedu kosu.
