Riječ "enzim" ima latinske korijene. U prijevodu to znači "kiselo tijesto". Na engleskom se koristi pojam "enzim", koji potječe od grčkog izraza, što znači isto. Enzimi su specijalizirani proteini. Nastaju u stanicama i imaju sposobnost ubrzavanja tijeka biokemijskih procesa. Drugim riječima, djeluju kao biološki katalizatori. Razmotrimo dalje što čini specifičnost djelovanja enzima. Vrste specifičnosti također će biti opisane u članku.
Opće karakteristike
Manifestacija katalitičke aktivnosti nekih enzima je posljedica prisutnosti niza neproteinskih spojeva. Zovu se kofaktori. Dijele se u 2 skupine: ioni metala i niz anorganskih tvari, kao i koenzimi (organski spojevi).
Mehanizam aktivnosti
Po svojoj kemijskoj prirodi, enzimi pripadaju skupini proteina. Međutim, za razliku od potonjeg, elementi koji se razmatraju sadrže aktivno mjesto. To je jedinstveni kompleks funkcionalnih skupina aminokiselinskih ostataka. Oni su striktno orijentirani u prostoru zbog tercijarne ili kvartarne strukture enzima. U aktivnomsredište je izolirana katalitička i supstratna mjesta. Potonje je ono što određuje specifičnost enzima. Supstrat je tvar na koju protein djeluje. Prije se vjerovalo da se njihova interakcija provodi po principu "ključa od dvorca". Drugim riječima, aktivno mjesto mora jasno odgovarati supstratu. Trenutno prevladava drugačija hipoteza. Vjeruje se da u početku ne postoji točna korespondencija, ali se ona pojavljuje tijekom međudjelovanja tvari. Drugo - katalitičko - mjesto utječe na specifičnost djelovanja. Drugim riječima, određuje prirodu ubrzane reakcije.
Zgrada
Svi enzimi su podijeljeni na jednokomponentne i dvokomponentne. Prvi imaju strukturu sličnu strukturi jednostavnih proteina. Sadrže samo aminokiseline. Druga skupina - proteini - uključuje proteinske i neproteinske dijelove. Posljednji je koenzim, prvi je apoenzim. Potonji određuje specifičnost supstrata enzima. To jest, obavlja funkciju supstratnog mjesta u aktivnom centru. Koenzim, prema tome, djeluje kao katalitička regija. Vezano je za specifičnost radnje. Vitamini, metali i drugi spojevi male molekularne težine mogu djelovati kao koenzimi.
Kataliza
Pojava bilo koje kemijske reakcije povezana je sa sudarom molekula tvari koje djeluju. Njihovo kretanje u sustavu određeno je prisutnošću slobodne potencijalne energije. Za kemijsku reakciju potrebno je da molekule prijeđustanje. Drugim riječima, moraju imati dovoljno snage da prođu kroz energetsku barijeru. Predstavlja minimalnu količinu energije za reaktivnost svih molekula. Svi katalizatori, uključujući enzime, sposobni su sniziti energetsku barijeru. To pridonosi ubrzanom tijeku reakcije.
Koja je specifičnost enzima?
Ova sposobnost se izražava u ubrzanju samo određene reakcije. Enzimi mogu djelovati na isti supstrat. Međutim, svaki od njih će ubrzati samo određenu reakciju. Reaktivna specifičnost enzima može se pratiti na primjeru kompleksa piruvat dehidrogenaze. Uključuje proteine koji utječu na PVK. Glavne su: piruvat dehidrogenaza, piruvat dekarboksilaza, acetiltransferaza. Sama reakcija naziva se oksidativna dekarboksilacija PVC-a. Njegov proizvod je aktivna octena kiselina.
Klasifikacija
Postoje sljedeće vrste specifičnosti enzima:
- Stereokemijska. Izražava se u sposobnosti tvari da utječe na jedan od mogućih stereoizomera supstrata. Na primjer, fumarat hidrotaza može djelovati na fumarat. Međutim, ne utječe na cis izomer - maleinsku kiselinu.
- Apsolutno. Specifičnost enzima ove vrste izražava se u sposobnosti tvari da djeluje samo na određeni supstrat. Na primjer, saharaza reagira isključivo sa saharozom, arginaza s argininom i tako dalje.
- Rođak. Specifičnost enzima u tomeslučaj se izražava u sposobnosti tvari da utječe na skupinu supstrata koji imaju vezu istog tipa. Na primjer, alfa-amilaza reagira s glikogenom i škrobom. Imaju vezu glikozidnog tipa. Tripsin, pepsin, kimotripsin utječu na mnoge proteine peptidne skupine.
temperatura
Enzimi imaju specifičnost pod određenim uvjetima. Za većinu njih, temperatura od + 35 … + 45 stupnjeva uzima se kao optimalna. Kada se tvar stavi u uvjete s nižim stopama, njezina će se aktivnost smanjiti. Ovo stanje se naziva reverzibilna inaktivacija. Kada temperatura poraste, njegove sposobnosti će se vratiti. Vrijedi reći da će, kada se stavi u uvjete u kojima je t veći od naznačenih vrijednosti, također doći do inaktivacije. Međutim, u ovom slučaju, to će biti nepovratno, jer se neće vratiti kada temperatura padne. To je zbog denaturacije molekule.
Utjecaj pH
Naboj molekule ovisi o kiselosti. Prema tome, pH utječe na aktivnost aktivnog mjesta i specifičnost enzima. Optimalni indeks kiselosti za svaku tvar je različit. Međutim, u većini slučajeva to je 4-7. Na primjer, za alfa-amilazu sline optimalna kiselost je 6,8. U međuvremenu, postoji niz iznimaka. Optimalna kiselost pepsina, na primjer, je 1,5-2,0, kimotripsina i tripsina su 8-9.
Koncentracija
Što je više enzima prisutno, to je brža reakcija. Sličanmože se zaključiti i glede koncentracije supstrata. Međutim, sadržaj zasićenja mete teoretski je određen za svaku tvar. S njim će sva aktivna središta biti zauzeta dostupnim supstratom. U ovom slučaju, specifičnost enzima bit će maksimalna, bez obzira na naknadno dodavanje ciljeva.
regulatorne tvari
Mogu se podijeliti na inhibitore i aktivatore. Obje ove kategorije dijele se na nespecifične i specifične. Potonji tip aktivatora uključuje žučne soli (za lipazu u gušterači), kloridne ione (za alfa-amilazu), klorovodičnu kiselinu (za pepsin). Nespecifični aktivatori su ioni magnezija koji utječu na kinaze i fosfataze, a specifični inhibitori su terminalni peptidi proenzima. Potonji su neaktivni oblici tvari. Aktiviraju se cijepanjem terminalnih peptida. Njihove specifične vrste odgovaraju svakom pojedinom proenzimu. Na primjer, u neaktivnom obliku, tripsin se proizvodi u obliku tripsinogena. Njegovo aktivno središte zatvoreno je terminalnim heksapeptidom, koji je specifični inhibitor. U procesu aktivacije se odcjepljuje. Kao rezultat toga, aktivno mjesto tripsina postaje otvoreno. Nespecifični inhibitori su soli teških metala. Na primjer, bakreni sulfat. Oni izazivaju denaturaciju spojeva.
Inhibicija
Može biti konkurentan. Ovaj fenomen se izražava u pojavi strukturne sličnosti između inhibitora i supstrata. Oni suući u borbu za komunikaciju s aktivnim centrom. Ako je sadržaj inhibitora veći od sadržaja supstrata, nastaje kompleksni inhibitor enzima. Kada se doda ciljna tvar, omjer će se promijeniti. Kao rezultat toga, inhibitor će biti istisnut. Na primjer, sukcinat djeluje kao supstrat za sukcinat dehidrogenazu. Inhibitori su oksaloacetat ili malonat. Konkurentski utjecaji smatraju se produktima reakcije. Često su slični supstratima. Na primjer, za glukoza-6-fosfat, proizvod je glukoza. Supstrat će biti glukoza-6 fosfat. Nekonkurentna inhibicija ne podrazumijeva strukturnu sličnost između tvari. I inhibitor i supstrat mogu se vezati na enzim u isto vrijeme. U tom slučaju nastaje novi spoj. To je inhibitor kompleksa enzima-supstrata. Tijekom interakcije, aktivni centar je blokiran. To je zbog vezanja inhibitora na katalitičko mjesto AC. Primjer je citokrom oksidaza. Za ovaj enzim kisik djeluje kao supstrat. Soli cijanovodične kiseline su inhibitori citokrom oksidaze.
Alosterična regulacija
U nekim slučajevima, osim aktivnog centra koji određuje specifičnost enzima, postoji još jedna poveznica. To je alosterična komponenta. Ako se na njega veže istoimeni aktivator povećava se učinkovitost enzima. Ako inhibitor reagira s alosteričnim centrom, tada se aktivnost tvari u skladu s tim smanjuje. Na primjer, adenilat ciklaza igvanilat ciklaza su enzimi s regulacijom alosterijskog tipa.
