Složeni protein, osim same proteinske komponente, sadrži dodatnu skupinu drugačije prirode (protetičku). Ugljikohidrati, lipidi, metali, ostaci fosforne kiseline, nukleinske kiseline djeluju kao ova komponenta. Ovaj članak će vam reći kako se jednostavni proteini razlikuju od složenih, na koje se vrste dijele te tvari i koje su njihove značajke. Glavna razlika između razmatranih tvari je njihov sastav.
Složeni proteini: definicija
To su dvokomponentne tvari, koje uključuju jednostavan protein (peptidni lanci) i neproteinsku tvar (protetička skupina). U procesu njihove hidrolize nastaju aminokiseline, neproteinski dio i produkti raspadanja. Po čemu se jednostavni proteini razlikuju od složenih? Prvi se sastoje samo od aminokiselina.
Klasifikacija i karakterizacija složenih proteina
Ove tvari se dijele na vrste ovisno o vrsti dodatne skupine. Zakompleksiratiproteini uključuju:
- Glikoproteini su proteini čije molekule sadrže ostatke ugljikohidrata. Među njima se razlikuju proteoglikani (komponente međustaničnog prostora), koji u svojoj strukturi uključuju mukopolisaharide. Glikoproteini uključuju imunoglobuline.
- Lipoproteini uključuju lipidnu komponentu. To uključuje apolipoproteine, koji obavljaju funkciju transporta lipida.
- Metaloproteini sadrže metalne ione (bakar, mangan, željezo, itd.) vezane interakcijom donor-akceptor. Ova skupina ne uključuje heme proteine, koji uključuju spojeve profirinskog prstena sa željezom i spojeve slične njima po strukturi (posebno klorofil).
- Nukleoproteini su proteini koji imaju nekovalentne veze s nukleinskim kiselinama (DNA, RNA). To uključuje kromatin, komponentu kromosoma.
- 5. Fosfoproteini, koji uključuju kazein (složeni protein grude), uključuju kovalentno povezane ostatke fosforne kiseline.
Kromoproteini su ujedinjeni bojom protetske komponente. Ova klasa uključuje heme proteine, klorofile i flavoproteine
Značajke glikoproteina i proteoglikana
Ovi proteini su složene tvari. Proteoglikani sadrže veliki udio ugljikohidrata (80-85%), u konvencionalnim glikoproteinima sadržaj je 15-20%. Uronske kiseline prisutne su samo u molekuli proteoglikana, a njihove ugljikohidrate karakterizira pravilna struktura s ponavljajućim jedinicama. Koja je struktura i funkcija složenih glikoproteinskih proteina? Njihovi lanci ugljikohidrata uključuju samo 15 karika i nepravilni su.struktura. U strukturi glikoproteina, veza ugljikohidrata s proteinskom komponentom obično se provodi preko aminokiselinskih ostataka kao što su serin ili aspargin.
Funkcije glikoproteina:
- Oni su dio bakterijske stanične stijenke, vezivnog tkiva kosti i hrskavice, okružuju kolagena i elastinska vlakna.
- Igrajte zaštitnu ulogu. Na primjer, protutijela, interferoni, faktori zgrušavanja krvi (protrombin, fibrinogen) imaju ovu strukturu.
- Receptori su koji stupaju u interakciju s efektorom - malom neproteinskom molekulom. Potonji, spajajući se s proteinom, dovodi do promjene njegove konformacije, što dovodi do određenog unutarstaničnog odgovora.
- Obavlja hormonsku funkciju. Glikoproteini uključuju gonadotropne, adrenokortikotropne i hormone koji stimuliraju štitnjaču.
- Transport tvari u krvi i iona kroz staničnu membranu (transferin, transkortin, albumin, Na+, K+ -ATPaza).
Glikoproteinski enzimi uključuju kolinesterazu i nukleazu.
Više o proteoglikanima
Obično složeni protein proteoglikan uključuje u svoju strukturu velike lance ugljikohidrata s ponavljajućim disaharidnim ostacima, koji se sastoje od neke vrste uronske kiseline i amino šećera. Oligo- ili polisaharidni lanci nazivaju se glikani. Prvi obično sadrže 2-10 monomernih jedinica.
Ovisno o strukturi lanaca ugljikohidrata razlikuju se različite vrste njih, na primjer, kiseloheteropolisaharidi s velikim brojem kiselih skupina ili glikozaminoglikani, uključujući amino skupine. Potonji uključuju:
- Hijaluron, koja se aktivno koristi u kozmetologiji.
- Heparin, koji sprječava zgrušavanje krvi.
- Keratan sulfati su komponente hrskavice i rožnice.
- Kondroitin sulfati su dio hrskavice i sinovijalne tekućine.
Ovi polimeri su komponente proteoglikana koji ispunjavaju međustanični prostor, zadržavaju vodu, podmazuju pokretne dijelove zglobova i njihove su strukturne komponente. Hidrofilnost (dobra topljivost u vodi) proteoglikana omogućuje im stvaranje barijere za velike molekule i mikroorganizme u međustaničnom prostoru. Uz njihovu pomoć stvara se matrica nalik na žele, u koju su uronjena vlakna drugih važnih proteina, poput kolagena. Njegove niti u proteoglikanskom mediju imaju oblik stabla.
Značajke i vrste lipoproteina
Složeni proteinski lipoprotein ima dobro definiranu dvostruku hidrofilnu i hidrofobnu prirodu. Jezgru molekule (hidrofobni dio) čine nepolarni esteri kolesterola i triacilgliceridi.
Izvan hidrofilne zone su proteinski dio, fosfolipidi, kolesterol. Postoji nekoliko vrsta proteina lipoproteina ovisno o njihovoj strukturi.
Glavne klase lipoproteina:
- Složeni protein visoke gustoće (HDL, α-lipoproteini). Prebacuje kolesterol u jetru i periferna tkiva.
- Male gustoće (LDL, β-lipoproteini). Osimkolesterol se prenosi triacilgliceridima i fosfolipidima.
- Vrlo niske gustoće (VLDL, pre-β-lipoproteini). Izvršite funkciju sličnu LDL-u.
- Hilomikroni (XM). Transport masnih kiselina i kolesterola iz crijeva nakon uzimanja hrane.
Takva vaskularna patologija kao što je ateroskleroza nastaje kao posljedica pogrešnog omjera različitih vrsta lipoproteina u krvi. Prema karakteristikama sastava može se identificirati nekoliko trendova u strukturi fosfolipida (od HDL do hilomikrona): smanjenje udjela proteina (od 80 do 10%) i fosfolipida, povećanje postotka triacilglicerida (od 20 do 90%).
Postoji mnogo važnih enzima među metaloproteinima
Metaloprotein može uključivati ione nekoliko metala. Njihova prisutnost utječe na orijentaciju supstrata u aktivnom (katalitičkom) mjestu enzima. Metalni ioni su lokalizirani u aktivnom mjestu i igraju važnu ulogu u katalitičkoj reakciji. Često ion funkcionira kao akceptor elektrona.
Primjeri metala sadržanih u strukturi enzimskih metaloproteina:
- Bakar je uključen u sastav citokrom oksidaze, koja uz hem sadrži ion ovog metala. Enzim je uključen u stvaranje ATP-a tijekom rada dišnog lanca.
- Željezo sadrži enzime kao što je feritin, koji obavlja funkciju taloženja željeza u stanici; transferin - prijenosnik željeza u krvi; katalaza je odgovorna za reakciju neutralizacije vodikovog peroksida.
- Cink je karakteristika metalaalkoholna dehidrogenaza uključena u oksidaciju etilnih i sličnih alkohola; laktat dehidrogenaza - enzim u metabolizmu mliječne kiseline; karboanhidraza koja katalizira stvaranje ugljične kiseline iz CO2 i H2O; alkalna fosfataza, koja vrši hidrolitičko cijepanje estera fosforne kiseline s različitim spojevima; α2-makroglobulin je protein krvi protiv proteaze.
- Selen je dio tiroperoksidaze, koja je uključena u stvaranje hormona štitnjače; glutation peroksidaza, koja ima antioksidativnu funkciju.
- Kalcij je karakterističan za strukturu α-amilaze, enzima za hidrolitičku razgradnju škroba.
fosfoproteini
Što je uključeno u složene proteine fosfoproteina? Ovu kategoriju karakterizira prisutnost fosfatne skupine, koja je povezana s proteinskim dijelom preko aminokiselina s hidroksilom (tirozin, serin ili treonin). Koja je funkcija fosforne kiseline u strukturi proteina? Mijenja strukturu molekule, daje joj naboj, povećava topljivost, utječe na svojstva proteina. Primjeri fosfoproteina su mliječni kazein i albumin iz jaja, ali enzimi su uglavnom u ovoj kategoriji složenih proteina.
Fosfatna skupina igra važnu funkcionalnu ulogu, budući da mnogi proteini nisu trajno vezani za nju. U stanici se neprestano odvijaju procesi fosforilacije i defosforilacije. Kao rezultat toga, vrši se regulacija rada proteina. Na primjer, ako su histoni proteini povezani s nukleinskim kiselinama, oni prolazeu fosforilirano stanje, tada se povećava aktivnost genoma (genetskog materijala). Aktivnost enzima kao što su glikogen sintaza i glikogen fosforilaza ovisi o fosforilaciji.
nukleoproteini
Nukleoproteini su proteini povezani s nukleinskim kiselinama. Oni su sastavni dio skladištenja i regulacije genetskog materijala, rada ribosoma koji obavljaju funkciju sinteze proteina. Najjednostavniji oblici života virusa mogu se nazvati ribo- i deoksiribonukleoproteinima, jer se sastoje od genetskog materijala i proteina.
Kako deoksiribonukleinska kiselina (DNK) i histoni međusobno djeluju? U kromatinu se razlikuju 2 vrste proteina povezanih s DNK (histonski i nehistonski). Prvi su uključeni u početnu fazu zbijanja DNK. Molekula nukleinske kiseline obavija se oko proteina i formira nukleosome. Rezultirajuća nit je slična kuglicama, tvore superzamotanu strukturu (kromatinska fibrila) i superzavojnicu (interfazni kromonema). Djelovanjem histonskih proteina i proteina viših razina osigurava se smanjenje dimenzije DNK za tisuće puta. Dovoljno je usporediti veličinu kromosoma i duljinu nukleinske kiseline da bi se procijenila važnost proteina (6-9 cm odnosno 10-6 µm).
Što su kromoproteini
Kromoproteini sadrže vrlo raznolike skupine koje imaju samo jednu zajedničku stvar - prisutnost boje u protetskoj komponenti. Složeni proteini ove kategorije dijele se na: hemoproteine (sadrže hem u strukturi), proteine retine (vitamin A), flavoproteine (vitamin B2),kobamid proteini (vitamin B12).
Hemoproteini se klasificiraju prema svojim funkcijama u neenzimske (hemoglobin i protein mioglobina) i enzime (citokromi, katalaza, peroksidaza).
Flavoproteini sadrže kao protetičku komponentu derivate vitamina B2 flavin mononukleotida (FMN) ili flavin adenin dinukleotida (FAD). Ovi enzimi također sudjeluju u redoks transformacijama. To uključuje oksidoreduktaze.
Što su citokromi?
Kao što je gore opisano, hem se sastoji od porfirina. Njegova struktura uključuje 4 pirolna prstena i željezo. Posebna skupina hem enzima - citokromi, koji se razlikuju po sastavu aminokiselina i broju peptidnih lanaca, specijalizirani su za provođenje redoks reakcija, koje osiguravaju prijenos elektrona u respiratornom lancu. Ovi enzimi sudjeluju u mikrosomalnoj oksidaciji – početnoj reakciji biotransformacije ksenobiotika, što dovodi do njihove neutralizacije, te razmjene mnogih egzogenih i egzogenih tvari, na primjer, steroida, zasićenih masnih kiselina.
Utjecaj protetske grupe
Protetička skupina, koja je dio složenih proteina, utječe na njegova svojstva: mijenja naboj, topljivost, termoplastičnost. Na primjer, ostaci fosforne kiseline ili monosaharidi imaju takav učinak. Dio ugljikohidrata uključen u sastav složenog proteina štiti ga od proteolize (uništenja kao rezultat procesa hidrolize), utječe na prodiranje molekula kroz stanicumembrane, njihovo izlučivanje i sortiranje. Lipidni fragment omogućuje stvaranje proteinskih kanala za transport slabo topivih u vodi (hidrofobnih) spojeva.
Struktura i funkcije složenih proteina u potpunosti ovise o protetskoj skupini. Na primjer, hem koji sadrži željezo u hemoglobinu veže kisik i ugljični dioksid. Zbog nukleoproteina nastalih kao rezultat interakcije histona, protamina s DNA ili RNA, genetski materijal je zaštićen, kompaktno pohranjen, a RNA se veže tijekom sinteze proteina. Nukleoproteini su stabilni kompleksi proteina i nukleinskih kiselina.
Zaključak
Dakle, složeni proteini obavljaju širok raspon funkcija u tijelu. Stoga je unos makro- i mikronutrijenata toliko važan za održavanje zdravlja. Metali su dio mnogih enzima. Poznavajući biokemiju, karakteristike vašeg zdravlja i ekološko stanje mjesta stanovanja, možete prilagoditi vlastitu prehranu. Na primjer, dodijelite teritorije koje karakterizira manjak bilo kojeg elementa. Njegovo dodatno uvođenje u prehranu u obliku suplemenata omogućuje vam da nadoknadite nedostatak.
