Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina

Sadržaj:

Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina
Struktura imunoglobulina. Klase imunoglobulina
Anonim

Ljudski limfni sustav obavlja niz važnih zaštitnih funkcija koje sprječavaju razvoj patogenih mikroorganizama ili virusa u tekućim medijima, stanicama i tkivima. Za humoralnu imunost odgovorni su B-limfociti, koji daljnjim sazrijevanjem sintetiziraju imunoglobuline (Ig). Struktura ovih tvari omogućuje vam da pronađete, označite i uništite antigene koji su ušli u tijelo. Koje su karakteristike molekula?

Plazma ćelije

Sve limfne stanice ljudskog tijela podijeljene su u dvije velike skupine: T-limfociti i B-limfociti. Prvi su odgovorni za staničnu imunost, apsorbirajući antigene u procesu fagocitoze. Zadaća potonjeg je sintetizirati specifična antitijela - humoralni imunitet.

B-limfociti se određuju u sekundarnim limfoidnim organima (limfni čvorovi, slezena), a zatim formiraju populaciju plazma stanica, koje se također nazivaju plazma stanice. Oni dalje migriraju u crvenu koštanu srž, sluznice i tkiva.

Plazmociti dostižu velike veličine (do 20 mikrona), boje se bazofilno, tj. u ljubičastu boju uz pomoć boja. U središtuod ovih stanica je velika jezgra s karakterističnim nakupinama heterokromatina, koje podsjećaju na žbice kotača.

Citoplazma je svjetlija od jezgre. U njemu se nalazi snažan transportni centar, koji se sastoji od endoplazmatskog retikuluma i Golgijevog aparata. AH je dosta snažno razvijena, tvoreći takozvano svijetlo dvorište ćelije.

Sve ove strukture su usmjerene na sintezu antitijela koja su odgovorna za humoralni imunitet. Struktura molekule imunoglobulina ima svoje karakteristike, pa je važno postupno i kvalitetno sazrijevanje tih struktura u procesu sinteze.

Zapravo, to je razlog zašto je razvijena tako gusta mreža EPS-a i Golgijevog aparata. Također, genetski aparat plazma stanica, zatvoren u jezgri, uglavnom je usmjeren na sintezu proteina antitijela. Zrele plazma stanice primjer su visokog stupnja determinacije, pa se rijetko dijele.

struktura imunoglobulina
struktura imunoglobulina

Struktura imunoglobulinskih antitijela

Ove visoko specijalizirane molekule su glikoproteini jer imaju proteinske i ugljikohidratne dijelove. Zanima nas kostur imunoglobulina.

Molekula se sastoji od 4 peptidna lanca: dva teška (H-lanca) i dva laka (L-lanca). One se međusobno povezuju disulfidnim vezama, a kao rezultat možemo promatrati oblik molekule, nalik na praćku.

Struktura imunoglobulina je usmjerena na povezivanje s antigenima pomoću specifičnih Fab-fragmenata. Na slobodnim krajevima “praćke”, svako takvo područje tvore dvije varijabilne domene: jedna od teške ijedan iz lakog lanca. Trajne domene služe kao skela (3 na svakom teškom i jedna na lakim lancima).

Pokretljivost varijabilnih krajeva imunoglobulina osigurava prisutnost zglobnog područja na mjestu gdje se formira disulfidna veza između dva H-lanca. Ovo uvelike pojednostavljuje proces interakcije antigen-antitijelo.

Treći kraj molekule, koji ne stupa u interakciju sa stranim molekulama, ostaje nerazmatran. Zove se Fc regija i odgovorna je za vezanje imunoglobulina na membrane plazma stanica i drugih stanica. Usput, laki lanci mogu biti dvije vrste: kappa (κ) i lambda (λ). Međusobno su povezani disulfidnim vezama. Postoji i pet vrsta teških lanaca prema kojima se razvrstavaju različite vrste imunoglobulina. To su α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) Μ-(mu) lanci.

Neka antitijela mogu formirati polimerne strukture koje su stabilizirane dodatnim J-peptidima. Tako nastaju dimeri, trimeri, tetrameri ili pentomeri Ig određene vrste.

Još jedan dodatni S-lanac karakterističan je za sekretorne imunoglobuline, čija struktura i biokemija im omogućuju djelovanje u sluznici usta ili crijeva. Ovaj dodatni lanac sprječava prirodne enzime da razbiju molekule antitijela.

struktura molekule imunoglobulina
struktura molekule imunoglobulina

Struktura i klase imunoglobulina

Različitost antitijela u našem tijelu predodređuje varijabilnost funkcija humoralnog imuniteta. Svaki Ig razredima svoje prepoznatljive karakteristike, po kojima nije teško pogoditi njihovu ulogu u imunološkom sustavu.

Struktura i funkcije imunoglobulina izravno ovise jedna o drugoj. Na molekularnoj razini razlikuju se po aminokiselinskom slijedu teškog lanca, čije smo vrste već spomenuli. Dakle, postoji 5 vrsta imunoglobulina: IgG, IgA, IgE, IgM i IgD.

struktura imunoglobulina g
struktura imunoglobulina g

Značajke imunoglobulina G

IgG ne stvara polimere i ne integrira se u stanične membrane. U sastavu molekula otkrivena je prisutnost gama teškog lanca.

Izrazita karakteristika ove klase je činjenica da samo ova antitijela mogu prodrijeti kroz placentnu barijeru i formirati imunološku obranu fetusa.

IgG čini 70-80% svih serumskih protutijela, pa se molekule lako otkrivaju laboratorijskim metodama. U krvi je prosječan sadržaj ove klase 12 g/l, a ta se brojka obično postiže do 12. godine života.

Struktura imunoglobulina G omogućuje vam obavljanje sljedećih funkcija:

  1. Detoksikacija.
  2. Opsonizacija antigena.
  3. Pokretanje citolize posredovane komplementom.
  4. Prezentacija antigena stanicama ubojicama.
  5. Osiguravanje imuniteta novorođenčeta.
  6. struktura imunoglobulinskog antitijela
    struktura imunoglobulinskog antitijela

Imunoglobulin A: značajke i funkcije

Ova klasa antitijela javlja se u dva oblika: serum i sekretor.

U krvnom serumu IgA čini 10-15% svih antitijela, a njegova prosječna količinaiznosi 2,5 g/l do 10 godina starosti.

Više nas zanima sekretorni oblik imunoglobulina A, budući da je oko 60% molekula ove klase antitijela koncentrirano u sluznicama tijela.

Struktura imunoglobulina A također se razlikuje po svojoj varijabilnosti zbog prisutnosti J-peptida, koji može sudjelovati u stvaranju dimera, trimera ili tetramera. Zbog toga jedan takav kompleks antitijela može vezati veliki broj antigena.

Tijekom stvaranja IgA, još jedna komponenta je vezana za molekulu - S-protein. Njegova glavna zadaća je zaštititi cijeli kompleks od destruktivnog djelovanja enzima i drugih stanica ljudskog limfnog sustava.

Imunoglobulin A nalazi se u sluznicama gastrointestinalnog trakta, genitourinarnog sustava i respiratornog trakta. IgA molekule obavijaju antigenske čestice, čime se sprječava njihovo prianjanje na zidove šupljih organa.

Funkcije ove klase antitijela su sljedeće:

  1. Neutralizacija antigena.
  2. Prva barijera svih molekula humoralnog imuniteta.
  3. Opsonizirajte i označite antigene.
strukturne funkcije imunoglobulina
strukturne funkcije imunoglobulina

Imunoglobulin M

Predstavnici klase IgM odlikuju se velikim molekularnim veličinama, budući da su njihovi kompleksi pentameri. Cijelu strukturu podupire J-protein, a okosnica molekule su teški lanci nu-tipa.

Pentamerna struktura karakteristična je za sekretorni oblik ovog imunoglobulina, ali postoje i monomeri. Potonji su pričvršćeni na membraneB-limfociti, pomažući stanicama da otkriju patogene elemente u tjelesnim tekućinama.

Samo 5-10% je IgM u krvnom serumu, a njegov sadržaj u prosjeku ne prelazi 1 g/l. Antitijela ove klase su najstarija u evolucijskom smislu, a sintetiziraju ih samo B-limfociti i njihovi prekursori (plazmociti nisu sposobni za to).

Broj antitijela M raste u novorođenčadi, jer. ovo je čimbenik intenzivnog lučenja IgG. Takva stimulacija ima pozitivan učinak na razvoj bebinog imuniteta.

Struktura imunoglobulina M ne dopušta mu da prijeđe placentnu barijeru, pa otkrivanje ovih antitijela u fetalnim tekućinama postaje signal kršenja metaboličkih mehanizama, infekcije ili defekta posteljice.

IgM funkcije:

  1. Neutralizacija.
  2. Opsonizacija.
  3. Aktivacija citolize ovisne o komplementu.
  4. Formiranje imuniteta novorođenčeta.
  5. struktura imunoglobulina klase imunoglobulina
    struktura imunoglobulina klase imunoglobulina

Značajke imunoglobulina D

Ova vrsta antitijela je malo proučavana, pa njihova uloga u tijelu nije u potpunosti shvaćena. IgD se javlja samo u obliku monomera; u krvnom serumu te molekule ne čine više od 0,2% svih antitijela (0,03 g/l).

Glavna funkcija imunoglobulina D je primanje unutar membrane B-limfocita, ali samo 15% cjelokupne populacije ovih stanica ima IgD. Antitijela su vezana pomoću Fc-kraja molekule, a teški lanci pripadaju delta klasi.

Struktura i funkcijeimunoglobulin E

Ova klasa čini mali dio svih serumskih antitijela (0,00025%). IgE, također poznat kao reagin, vrlo su citofilni: monomeri ovih imunoglobulina vezani su za membrane mastocita i bazofila. Kao rezultat toga, IgE utječe na proizvodnju histamina, što dovodi do razvoja upalnih reakcija.

Teški lanci tipa Epsilon prisutni su u strukturi imunoglobulina E.

Zbog male količine ova antitijela je vrlo teško otkriti laboratorijskim metodama u krvnom serumu. Povišeni IgE važan je dijagnostički znak alergijskih reakcija.

struktura imunoglobulina biokemija
struktura imunoglobulina biokemija

Zaključci

Struktura imunoglobulina izravno utječe na njihove funkcije u tijelu. Humoralni imunitet igra veliku ulogu u održavanju homeostaze, tako da sva antitijela moraju raditi jasno i glatko.

Sadržaj svih klasa Ig strogo je definiran za ljude. Sve promjene zabilježene u laboratoriju mogu biti razlogom za razvoj patoloških procesa. To je ono što liječnici koriste u svojoj praksi.

Preporučeni: