Proteini su jedan od važnih organskih elemenata svake žive stanice u tijelu. Obavljaju mnoge funkcije: potpornu, signalnu, enzimsku, transportnu, strukturnu, receptorsku, itd. Primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteina postale su važne evolucijske prilagodbe. Od čega su napravljene ove molekule? Zašto je ispravna konformacija proteina u stanicama tijela toliko važna?
Strukturne komponente proteina
Monomeri bilo kojeg polipeptidnog lanca su aminokiseline (AA). Ovi organski spojevi male molekularne težine prilično su česti u prirodi i mogu postojati kao neovisne molekule koje obavljaju vlastite funkcije. Među njima su transport tvari, primanje, inhibicija ili aktivacija enzima.
Ukupno postoji oko 200 biogenih aminokiselina, ali samo 20 od njih mogu biti proteinski monomeri. Lako se otapaju u vodi, imaju kristalnu strukturu i mnogi imaju slatki okus.
C kemikalijaSa stajališta AA, to su molekule koje nužno sadrže dvije funkcionalne skupine: -COOH i -NH2. Uz pomoć ovih skupina, aminokiseline formiraju lance, međusobno se povezujući peptidnom vezom.
Svaka od 20 proteinogenih aminokiselina ima svoj radikal, ovisno o kojem se kemijska svojstva razlikuju. Prema sastavu takvih radikala, svi AA su razvrstani u nekoliko skupina.
- Nepolarni: izoleucin, glicin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Polarno i nenapunjeno: treonin, metionin, cistein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatično: tirozin, fenilalanin, triptofan.
- Polarno i negativno nabijeno: glutamat, aspartat.
- Polarno i pozitivno nabijeno: arginin, histidin, lizin.
Bilo koja razina organizacije proteinske strukture (primarna, sekundarna, tercijarna, kvarterna) temelji se na polipeptidnom lancu koji se sastoji od AA. Jedina razlika je u tome kako se ovaj slijed presavija u prostoru i uz pomoć kojih kemijskih veza održava se ta konformacija.
Primarna struktura proteina
Bilo koji protein nastaje na ribosomima - nemembranskim staničnim organelama koje su uključene u sintezu polipeptidnog lanca. Ovdje su aminokiseline povezane jedna s drugom pomoću jake peptidne veze, tvoreći primarnu strukturu. Međutim, ova primarna proteinska struktura vrlo se razlikuje od kvartarne, pa je potrebno daljnje sazrijevanje molekule.
Proteini poputelastin, histoni, glutation, već s tako jednostavnom strukturom, u stanju su obavljati svoje funkcije u tijelu. Za veliku većinu proteina, sljedeći korak je stvaranje složenije sekundarne konformacije.
Sekundarna struktura proteina
Stvaranje peptidnih veza prvi je korak u sazrijevanju većine proteina. Kako bi mogli obavljati svoje funkcije, njihova lokalna konformacija mora doživjeti neke promjene. To se postiže uz pomoć vodikovih veza – krhkih, ali ujedno i brojnih veza između bazičnih i kiselih centara molekula aminokiselina.
Tako nastaje sekundarna struktura proteina, koja se od kvartarne razlikuje po jednostavnosti sklapanja i lokalnoj konformaciji. Potonje znači da nije cijeli lanac podvrgnut transformaciji. Vodikove veze mogu nastati na nekoliko mjesta na različitim međusobno udaljenim mjestima, a njihov oblik ovisi i o vrsti aminokiselina i načinu sklapanja.
Lizozim i pepsin su predstavnici proteina koji imaju sekundarnu strukturu. Pepsin je uključen u probavu, a lizozim obavlja zaštitnu funkciju u tijelu, uništavajući stanične stijenke bakterija.
Značajke sekundarne strukture
Lokalne konformacije peptidnog lanca mogu se međusobno razlikovati. Proučeno je već nekoliko desetaka, a tri su najčešća. Među njima su alfa helix, beta slojevi i beta twist.
Alfa spirala –jedna od najčešćih konformacija sekundarne strukture većine proteina. To je kruti štapni okvir s hodom od 0,54 nm. Radikali aminokiselina usmjereni su prema van
Dešnjake spirale su najčešće, a ponekad se mogu naći i ljevoruke. Funkciju oblikovanja obavljaju vodikove veze, koje stabiliziraju kovrče. Lanac koji tvori alfa spiralu sadrži vrlo malo prolina i polarno nabijenih aminokiselina.
- Beta zaokret je izoliran u zasebnu konformaciju, iako se može nazvati dijelom beta sloja. Zaključak je savijanje peptidnog lanca, koji je podržan vodikovim vezama. Obično se samo mjesto zavoja sastoji od 4-5 aminokiselina, među kojima je obavezno prisustvo prolina. Ovaj AK je jedini s krutim i kratkim kosturom, što mu omogućuje da formira samookret.
- Beta sloj je lanac aminokiselina koji formira nekoliko zavoja i stabilizira ih vodikovim vezama. Ova konformacija je vrlo slična listu papira presavijenog u harmoniku. Najčešće, agresivni proteini imaju ovaj oblik, ali postoje mnoge iznimke.
Razlikujte paralelni i antiparalelni beta sloj. U prvom slučaju, C- i N- krajevi na zavojima i na krajevima lanca podudaraju se, au drugom slučaju ne.
Tercijarna struktura
Daljnje pakiranje proteina dovodi do stvaranja tercijarne strukture. Ova konformacija se stabilizira uz pomoć vodikovih, disulfidnih, hidrofobnih i ionskih veza. Njihov veliki broj omogućuje uvijanje sekundarne strukture u složeniju.formirajte i stabilizirajte ga.
Odvojite globularne i fibrilarne proteine. Molekula globularnih peptida je sferne strukture. Primjeri: albumin, globulin, histoni u tercijarnoj strukturi.
Fibrilarni proteini tvore jake niti čija duljina prelazi njihovu širinu. Takvi proteini najčešće obavljaju strukturne i oblikovne funkcije. Primjeri su fibroin, keratin, kolagen, elastin.
Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekule
Ako se nekoliko globula spoji u jedan kompleks, formira se takozvana kvartarna struktura. Ova konformacija nije tipična za sve peptide, a nastaje kada je potrebno obavljati važne i specifične funkcije.
Svaka globula u kompleksnom proteinu je zasebna domena ili protomer. Zajedno, struktura proteina kvaternarne strukture molekule naziva se oligomer.
Obično takav protein ima nekoliko stabilnih konformacija koje se stalno mijenjaju, bilo ovisno o utjecaju bilo kojeg vanjskog čimbenika, bilo kada je potrebno obavljati različite funkcije.
Važna razlika između tercijarne i kvartarne strukture proteina su međumolekularne veze, koje su odgovorne za povezivanje nekoliko globula. U središtu cijele molekule često se nalazi metalni ion, koji izravno utječe na stvaranje međumolekulskih veza.
Dodatne proteinske strukture
Nije uvijek lanac aminokiselina dovoljan za obavljanje funkcije proteina. NAU većini slučajeva na takve su molekule vezane druge tvari organske i anorganske prirode. Budući da je ova značajka karakteristična za ogroman broj enzima, sastav složenih proteina obično se dijeli na tri dijela:
- Apoenzim je proteinski dio molekule, koji je sekvenca aminokiselina.
- Koenzim nije protein, već organski dio. Može uključivati različite vrste lipida, ugljikohidrata ili čak nukleinskih kiselina. To uključuje predstavnike biološki aktivnih spojeva, među kojima su i vitamini.
- Kofaktor - anorganski dio, predstavljen u velikoj većini slučajeva metalnim ionima.
Struktura proteina u kvaternarnoj strukturi molekule zahtijeva sudjelovanje nekoliko molekula različitog podrijetla, pa mnogi enzimi imaju tri komponente odjednom. Primjer je fosfokinaza, enzim koji osigurava prijenos fosfatne skupine iz ATP molekule.
Gdje nastaje kvartarna struktura proteinske molekule?
Polipeptidni lanac počinje se sintetizirati na ribosomima stanice, ali daljnje sazrijevanje proteina događa se u drugim organelama. Novonastala molekula mora ući u transportni sustav koji se sastoji od nuklearne membrane, ER, Golgijevog aparata i lizosoma.
Komplikacija prostorne strukture proteina nastaje u endoplazmatskom retikulumu, gdje se ne stvaraju samo razne vrste veza (vodikove, disulfidne, hidrofobne, intermolekularne, ionske), već se dodaju i koenzim i kofaktor. Ovo tvori kvartarstruktura proteina.
Kada je molekula potpuno spremna za rad, ulazi ili u citoplazmu stanice ili u Golgijev aparat. U potonjem slučaju, ovi peptidi se pakiraju u lizosome i transportiraju u druge odjeljke stanice.
Primjeri oligomernih proteina
Kvartarna struktura je struktura proteina, koja je osmišljena da pridonese izvođenju vitalnih funkcija u živom organizmu. Složena konformacija organskih molekula omogućuje, prije svega, utjecaj na rad mnogih metaboličkih procesa (enzima).
Biološki važni proteini su hemoglobin, klorofil i hemocijanin. Porfirinski prsten je osnova ovih molekula, u čijem se središtu nalazi metalni ion.
hemoglobin
Kvaternarna struktura proteinske molekule hemoglobina sastoji se od 4 globule povezane intermolekularnim vezama. U središtu je porfin s ionom željeza. Protein se transportira u citoplazmu eritrocita, gdje zauzimaju oko 80% ukupnog volumena citoplazme.
Osnova molekule je hem, koji je više anorganske prirode i obojen je crvenom bojom. To je također primarni produkt razgradnje hemoglobina u jetri.
Svi znamo da hemoglobin obavlja važnu transportnu funkciju - prijenos kisika i ugljičnog dioksida kroz ljudsko tijelo. Složena konformacija proteinske molekule tvori posebne aktivne centre, koji su sposobni vezati odgovarajuće plinove na hemoglobin.
Kada se formira kompleks proteina i plina, nastaju takozvani oksihemoglobin i karbohemoglobin. Međutim, postoji još jedanniz takvih asocijacija, što je prilično stabilno: karboksihemoglobin. To je kompleks proteina i ugljičnog monoksida, čija stabilnost objašnjava napade gušenja s pretjeranom toksičnošću.
klorofil
Još jedan predstavnik proteina s kvartarnom strukturom, čije su domenske veze već podržane magnezijevim ionom. Glavna funkcija cijele molekule je sudjelovanje u procesima fotosinteze u biljkama.
Postoje različite vrste klorofila, koji se međusobno razlikuju po radikalima porfirinskog prstena. Svaka od ovih sorti označena je posebnim slovom latinične abecede. Primjerice, kopnene biljke karakteriziraju prisutnost klorofila a ili klorofila b, dok alge sadrže i druge vrste ovog proteina.
hemocijanin
Ova molekula je analog hemoglobina u mnogim nižim životinjama (člankonošci, mekušci, itd.). Glavna razlika u strukturi proteina s kvaternarnom molekularnom strukturom je prisutnost iona cinka umjesto iona željeza. Hemocijanin ima plavkastu boju.
Ponekad se ljudi pitaju što bi se dogodilo da ljudski hemoglobin zamijenimo hemocijaninom. U tom slučaju se poremeti uobičajeni sadržaj tvari u krvi, a posebno aminokiselina. Hemocijanin je također nestabilan u stvaranju kompleksa s ugljičnim dioksidom, tako da bi "plava krv" imala sklonost stvaranju krvnih ugrušaka.
