Proteini su organske tvari. Ovi makromolekularni spojevi odlikuju se određenim sastavom i hidrolizom se raspadaju na aminokiseline. Proteinske molekule dolaze u raznim oblicima, od kojih su mnogi sastavljeni od više polipeptidnih lanaca. Informacije o strukturi proteina kodirane su u DNK, a proces sinteze proteina naziva se translacijom.
Kemijski sastav proteina
Prosječni protein sadrži:
- 52% ugljika;
- 7% vodika;
- 12% dušika;
- 21% kisika;
- 3% sumpora.
Proteinske molekule su polimeri. Da bismo razumjeli njihovu strukturu, potrebno je znati koji su njihovi monomeri, aminokiseline.
Aminokiseline
Obično se dijele u dvije kategorije: stalno se pojavljuju i povremeno se pojavljuju. Prvi uključuju 18 proteinskih monomera i još 2 amida: asparaginsku i glutaminsku kiselinu. Ponekad postoje samo tri kiseline.
Ove se kiseline mogu klasificirati na mnogo načina: prema prirodi bočnih lanaca ili naboju njihovih radikala, također se mogu podijeliti s brojem CN i COOH skupina.
Primarna struktura proteina
Određuje slijed aminokiselina u proteinskom lancunjegove sljedeće razine organizacije, svojstva i funkcije. Glavna vrsta veze između monomera je peptid. Nastaje odvajanjem vodika iz jedne aminokiseline i OH skupine iz druge.
Prva razina organizacije proteinske molekule je slijed aminokiselina u njoj, jednostavno lanac koji određuje strukturu proteinskih molekula. Sastoji se od "kostura" koji ima pravilnu strukturu. Ovo je ponavljajući slijed -NH-CH-CO-. Odvojeni bočni lanci predstavljeni su radikalima aminokiselina (R), njihova svojstva određuju sastav strukture proteina.
Čak i ako je struktura proteinskih molekula ista, one se po svojstvima mogu razlikovati samo od činjenice da njihovi monomeri imaju drugačiji slijed u lancu. Raspored aminokiselina u proteinu određen je genima i diktira određene biološke funkcije proteinu. Redoslijed monomera u molekulama odgovornim za istu funkciju često je blizak u različitim vrstama. Takve molekule - iste ili slične u organizaciji i koje obavljaju iste funkcije u različitim vrstama organizama - su homologni proteini. Struktura, svojstva i funkcije budućih molekula postavljeni su već u fazi sinteze lanca aminokiselina.
Neke zajedničke značajke
Struktura proteina proučavana je dugo vremena, a analiza njihove primarne strukture omogućila nam je neke generalizacije. Većinu proteina karakterizira prisutnost svih dvadeset aminokiselina, od kojih je posebno mnogo glicina, alanina, asparaginske kiseline, glutamina i malo triptofana, arginina, metionina,histidin. Jedina iznimka su određene skupine proteina, na primjer, histoni. Potrebni su za pakiranje DNK i sadrže puno histidina.
Druga generalizacija: u globularnim proteinima ne postoje opći obrasci u izmjeni aminokiselina. Ali čak i polipeptidi koji su udaljeni u biološkoj aktivnosti imaju male identične fragmente molekula.
Sekundarna struktura
Druga razina organizacije polipeptidnog lanca je njegov prostorni raspored, koji je podržan vodikovim vezama. Dodijelite α-helix i β-fold. Dio lanca nema uređenu strukturu, takve se zone nazivaju amorfne.
Alfa spirala svih prirodnih proteina je desnoruka. Bočni radikali aminokiselina u spirali su uvijek okrenuti prema van i nalaze se na suprotnim stranama njezine osi. Ako su nepolarni, grupirani su na jednoj strani spirale, što rezultira lukovima koji stvaraju uvjete za konvergenciju različitih spiralnih dijelova.
Beta-nabori - jako izdužene spirale - obično se nalaze jedan pored drugog u proteinskoj molekuli i formiraju paralelne i neparalelne β-nabrane slojeve.
Tercijarna struktura proteina
Treća razina organizacije proteinske molekule je savijanje spirala, nabora i amorfnih dijelova u kompaktnu strukturu. To je zbog međusobnog međudjelovanja bočnih radikala monomera. Takve veze dijele se na nekoliko tipova:
- vodikove veze nastaju između polarnih radikala;
- hidrofobno– između nepolarnih R-skupina;
- elektrostatičke sile privlačenja (ionske veze) – između grupa čiji su naboji suprotni;
- disulfidni mostovi između radikala cisteina.
Posljednja vrsta veze (–S=S-) je kovalentna interakcija. Disulfidni mostovi jačaju proteine, njihova struktura postaje trajnija. Ali takve veze nisu potrebne. Na primjer, može biti vrlo malo cisteina u polipeptidnom lancu ili se njegovi radikali nalaze u blizini i ne mogu stvoriti "most".
Četvrta razina organizacije
Ne tvore svi proteini kvartarnu strukturu. Struktura proteina na četvrtoj razini određena je brojem polipeptidnih lanaca (protomera). Oni su međusobno povezani istim vezama kao i prethodna razina organizacije, osim disulfidnih mostova. Molekula se sastoji od nekoliko protomera, od kojih svaki ima svoju posebnu (ili identičnu) tercijarnu strukturu.
Sve razine organizacije određuju funkcije koje će rezultirajući proteini obavljati. Struktura proteina na prvoj razini organizacije vrlo precizno određuje njihovu kasniju ulogu u stanici i tijelu u cjelini.
Proteinske funkcije
Teško je i zamisliti koliko je važna uloga proteina u aktivnosti stanica. Iznad smo ispitali njihovu strukturu. Funkcije proteina izravno ovise o tome.
Obavljajući građevinsku (strukturnu) funkciju, oni čine osnovu citoplazme bilo koje žive stanice. Ovi polimeri su glavni materijal svih staničnih membrana kadasloženi su s lipidima. To također uključuje podjelu stanice na odjeljke, od kojih svaki ima svoje reakcije. Činjenica je da svaki kompleks staničnih procesa zahtijeva svoje uvjete, a posebno pH medija igra važnu ulogu. Proteini grade tanke pregrade koje dijele stanicu u takozvane odjeljke. A sam fenomen naziva se kompartmentalizacija.
Katalitička funkcija je regulirati sve reakcije stanice. Svi enzimi su po porijeklu jednostavni ili složeni proteini.
Svaku vrstu kretanja organizama (rad mišića, kretanje protoplazme u stanici, treperenje cilija u protozoa, itd.) provode proteini. Struktura proteina omogućuje im kretanje, formiranje vlakana i prstenova.
Transportna funkcija je da se mnoge tvari transportuju kroz staničnu membranu pomoću posebnih proteina nosača.
Hormonalna uloga ovih polimera je odmah jasna: brojni hormoni su proteini u strukturi, na primjer, inzulin, oksitocin.
Rezervna funkcija određena je činjenicom da proteini mogu stvarati naslage. Na primjer, valgumin iz jaja, mliječni kazein, proteini sjemenki biljaka - pohranjuju veliku količinu hranjivih tvari.
Sve tetive, zglobni zglobovi, kosti kostura, kopita formirani su od proteina, što nas dovodi do njihove sljedeće funkcije - potpore.
Proteinske molekule su receptori koji provode selektivno prepoznavanje određenih tvari. U toj su ulozi posebno poznati glikoproteini i lektini.
Najvažniječimbenici imuniteta – protutijela i sustav komplementa po podrijetlu su proteini. Na primjer, proces zgrušavanja krvi temelji se na promjenama u proteinu fibrinogena. Unutarnje stijenke jednjaka i želuca obložene su zaštitnim slojem mukoznih proteina – licina. Toksini su također proteini podrijetlom. Osnova kože koja štiti tijelo životinja je kolagen. Sve ove proteinske funkcije su zaštitne.
Pa, zadnja funkcija je regulatorna. Postoje proteini koji kontroliraju rad genoma. To jest, oni reguliraju transkripciju i prijevod.
Bez obzira na to koliko je važna uloga proteina, strukturu proteina znanstvenici su dugo razotkrivali. A sada otkrivaju nove načine korištenja ovog znanja.
