Proteini: struktura i funkcije. Svojstva proteina

2024 Autor: Angel Austin | [email protected]. Zadnja promjena: 2023-12-17 05:28

Kao što znate, proteini su osnova nastanka života na našem planetu. Prema Oparin-Haldaneovoj teoriji, koacervatna kap, koja se sastoji od peptidnih molekula, postala je osnova za rođenje živih bića. To je nedvojbeno, jer analiza unutarnjeg sastava bilo kojeg predstavnika biomase pokazuje da se te tvari nalaze u svemu: biljkama, životinjama, mikroorganizmima, gljivama, virusima. Štoviše, vrlo su raznolike i makromolekularne prirode.

Ove strukture imaju četiri imena, svi su sinonimi:

• proteini;
• proteini;
• polipeptidi;
• peptidi.

Proteinske molekule

Njihov broj je doista neprocjenjiv. Štoviše, sve proteinske molekule mogu se podijeliti u dvije velike skupine:

• jednostavno - sastoje se samo od sekvenci aminokiselina povezanih peptidnim vezama;
• kompleks - strukturu i strukturu proteina karakteriziraju dodatne protolitičke (prostetske) grupe, koje se također nazivaju kofaktori.

U isto vrijeme, složene molekule također imaju svoju klasifikaciju.

Gradacija složenih peptida

1. Glikoproteini su usko povezani spojevi proteina i ugljikohidrata. u strukturu molekuleprostetske skupine mukopolisaharida su isprepletene.
2. Lipoproteini su složeni spoj proteina i lipida.
3. Metaloproteini - ioni metala (željezo, mangan, bakar i drugi) djeluju kao protetska skupina.
4. Nukleoproteini - veza proteina i nukleinskih kiselina (DNA, RNA).
5. fosfoproteini - konformacija proteina i ostatka ortofosforne kiseline.
6. Chromoproteini - vrlo slični metaloproteinima, međutim, element koji je dio protetske grupe je cijeli obojeni kompleks (crvena - hemoglobin, zelena - klorofil, itd.).

Svaka razmatrana skupina ima različitu strukturu i svojstva proteina. Funkcije koje obavljaju također se razlikuju ovisno o vrsti molekule.

Kemijska struktura proteina

S ove točke gledišta, proteini su dugi, masivni lanac aminokiselinskih ostataka međusobno povezanih specifičnim vezama koje se nazivaju peptidne veze. Od bočnih struktura kiselina odlaze grane - radikali. Ovu strukturu molekule otkrio je E. Fischer početkom 21. stoljeća.

Kasnije su proteini, struktura i funkcije proteina detaljnije proučavani. Postalo je jasno da postoji samo 20 aminokiselina koje čine strukturu peptida, ali se mogu kombinirati na različite načine. Otuda i raznolikost polipeptidnih struktura. Osim toga, u procesu života i obavljanja svojih funkcija, proteini su sposobni proći niz kemijskih transformacija. Kao rezultat toga, mijenjaju strukturu, i to potpuno novuvrsta veze.

Da biste prekinuli peptidnu vezu, odnosno razbili protein, strukturu lanaca, trebate odabrati vrlo teške uvjete (djelovanje visokih temperatura, kiselina ili lužina, katalizator). To je zbog velike čvrstoće kovalentnih veza u molekuli, odnosno u peptidnoj skupini.

Detekcija strukture proteina u laboratoriju se provodi biuretskom reakcijom - izlaganjem polipeptida svježe istaloženom bakrenom (II) hidroksidu. Kompleks peptidne skupine i bakrenog iona daje svijetlo ljubičastu boju.

Postoje četiri glavne strukturne organizacije, od kojih svaka ima svoje strukturne značajke proteina.

Razine organizacije: primarna struktura

Kao što je gore spomenuto, peptid je slijed aminokiselinskih ostataka sa ili bez inkluzija, koenzima. Dakle, primarni naziv je takva struktura molekule, koja je prirodna, prirodna, uistinu su aminokiseline povezane peptidnim vezama, i ništa više. To jest, polipeptid linearne strukture. Istodobno, strukturne značajke proteina takvog plana su da je takva kombinacija kiselina odlučujuća za obavljanje funkcija proteinske molekule. Zbog prisutnosti ovih značajki, moguće je ne samo identificirati peptid, već i predvidjeti svojstva i ulogu potpuno novog, još neotkrivenog. Primjeri peptida s prirodnom primarnom strukturom su inzulin, pepsin, kimotripsin i drugi.

Sekundarna konformacija

Struktura i svojstva proteina u ovoj kategoriji donekle se mijenjaju. Takva struktura može se u početku formirati iz prirode ili kada je izložena primarnoj tvrdoj hidrolizi, temperaturi ili drugim uvjetima.

Ova konformacija ima tri varijante:

1. Glatke, pravilne, stereoregularne zavojnice izgrađene od ostataka aminokiselina koji se uvijaju oko glavne osi veze. Drže ih zajedno samo vodikove veze koje se javljaju između kisika jedne peptidne skupine i vodika druge. Štoviše, struktura se smatra ispravnom zbog činjenice da se zavoji ravnomjerno ponavljaju svake 4 veze. Takva struktura može biti ljevoruka ili desnoruka. Ali u većini poznatih proteina prevladava desnorotacijski izomer. Takve se konformacije nazivaju alfa strukture.
2. Sastav i struktura proteina sljedećeg tipa razlikuje se od prethodnog po tome što se vodikove veze ne stvaraju između ostataka koji stoje jedan do drugog na jednoj strani molekule, već između značajno udaljenih, i to na dovoljnoj velika udaljenost. Iz tog razloga, cijela struktura poprima oblik nekoliko valovitih, serpentinastih polipeptidnih lanaca. Postoji jedna značajka koju protein mora pokazivati. Struktura aminokiselina na granama treba biti što kraća, poput glicina ili alanina, na primjer. Ova vrsta sekundarne konformacije naziva se beta listovi zbog njihove sposobnosti da se drže zajedno kako bi formirali zajedničku strukturu.
3. Biologija se odnosi na treću vrstu strukture proteina kaosloženi, raspršeni, neuređeni fragmenti koji nemaju stereoregularnost i sposobni su mijenjati strukturu pod utjecajem vanjskih uvjeta.

Nisu identificirani primjeri proteina koji se prirodno pojavljuju.

Tercijarno obrazovanje

Ovo je prilično složena konformacija koja se zove "globula". Što je takav protein? Njegova se struktura temelji na sekundarnoj strukturi, ali se dodaju nove vrste interakcija između atoma grupacije i čini se da se cijela molekula savija, fokusirajući se na činjenicu da su hidrofilne skupine usmjerene unutar globule, a hidrofobne skupine usmjereni su prema van.

Ovo objašnjava naboj proteinske molekule u koloidnim otopinama vode. Koje vrste interakcija postoje?

1. Vodikove veze - ostaju nepromijenjene između istih dijelova kao u sekundarnoj strukturi.
2. Hidrofobne (hidrofilne) interakcije - javljaju se kada se polipeptid otopi u vodi.
3. Ionska privlačnost - formirana između suprotno nabijenih skupina aminokiselinskih ostataka (radikala).
4. Kovalentne interakcije - mogu se formirati između specifičnih kiselinskih mjesta - molekula cisteina, odnosno njihovih repova.

Dakle, sastav i struktura proteina s tercijarnom strukturom mogu se opisati kao polipeptidni lanci presavijeni u globule, držeći i stabilizirajući njihovu konformaciju zbog različitih vrsta kemijskih interakcija. Primjeri takvih peptida:fosfoglicerat kenaza, tRNA, alfa-keratin, fibroin svile i drugi.

Kvaternarna struktura

Ovo je jedna od najsloženijih kuglica koje tvore proteini. Struktura i funkcije proteina ove vrste vrlo su svestrane i specifične.

Koja je ovo konformacija? To je nekoliko (u nekim slučajevima i deseci) velikih i malih polipeptidnih lanaca koji se formiraju neovisno jedan o drugom. Ali onda, zbog istih interakcija koje smo razmatrali za tercijarnu strukturu, svi se ti peptidi međusobno uvijaju i isprepliću. Na taj način dobivaju se složene konformacijske globule koje mogu sadržavati atome metala, skupine lipida i ugljikohidratne skupine. Primjeri takvih proteina: DNA polimeraza, proteinska ljuska virusa duhana, hemoglobin i drugi.

Sve peptidne strukture koje smo razmatrali imaju svoje metode identifikacije u laboratoriju, temeljene na suvremenim mogućnostima korištenja kromatografije, centrifugiranja, elektronske i optičke mikroskopije i visokih računalnih tehnologija.

Izvršene funkcije

Struktura i funkcija proteina usko su međusobno povezani. Odnosno, svaki peptid igra određenu ulogu, jedinstvenu i specifičnu. Ima i onih koji su u stanju odjednom izvesti nekoliko značajnih operacija u jednoj živoj stanici. Međutim, moguće je u generaliziranom obliku izraziti glavne funkcije proteinskih molekula u organizmima živih bića:

1. Podrška za kretanje. Jednostanični organizmi, bilo organele ili nekevrste stanica su sposobne za kretanje, kontrakciju, pomicanje. To osiguravaju proteini koji su dio strukture njihovog motoričkog aparata: cilije, flagele, citoplazmatska membrana. Ako govorimo o stanicama koje se ne mogu kretati, onda proteini mogu doprinijeti njihovoj kontrakciji (miozin mišića).
2. Njegujuća ili rezervna funkcija. To je nakupljanje proteinskih molekula u jajima, embrijima i sjemenkama biljaka kako bi se dodatno nadoknadile nedostajuće hranjive tvari. Kada se cijepaju, peptidi daju aminokiseline i biološki aktivne tvari koje su neophodne za normalan razvoj živih organizama.
3. Energetska funkcija. Osim ugljikohidrata, snagu tijelu mogu dati i proteini. Razgradnjom 1 g peptida oslobađa se 17,6 kJ korisne energije u obliku adenozin trifosfata (ATP) koji se troši na vitalne procese.
4. Signalna i regulatorna funkcija. Sastoji se u provedbi pažljive kontrole nad tekućim procesima i prijenosu signala od stanica do tkiva, od njih do organa, od potonjih do sustava i tako dalje. Tipičan primjer je inzulin, koji strogo fiksira količinu glukoze u krvi.
5. Funkcija receptora. Provodi se promjenom konformacije peptida na jednoj strani membrane i uključivanjem drugog kraja u restrukturiranje. Istovremeno se prenosi signal i potrebne informacije. Najčešće se takvi proteini ugrađuju u citoplazmatske membrane stanica i vrše strogu kontrolu nad svim tvarima koje prolaze kroz nju. Također obavijesti okemijske i fizičke promjene u okolišu.
6. Transportna funkcija peptida. Obavljaju ga proteini kanala i proteini nosači. Njihova uloga je očita - transport potrebnih molekula na mjesta s niskom koncentracijom iz dijelova s visokom. Tipičan primjer je transport kisika i ugljičnog dioksida kroz organe i tkiva pomoću proteina hemoglobina. Oni također provode isporuku spojeva niske molekularne težine kroz unutarnju staničnu membranu.
7. Strukturna funkcija. Jedan od najvažnijih onih koje proteini obavljaju. Strukturu svih stanica, njihovih organela osiguravaju upravo peptidi. Oni, poput okvira, postavljaju oblik i strukturu. Osim toga, oni ga podržavaju i po potrebi ga modificiraju. Stoga su za rast i razvoj svim živim organizmima potrebni proteini u prehrani. Ovi peptidi uključuju elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin i druge.
8. Katalitička funkcija. Enzimi to rade. Brojni i raznoliki, ubrzavaju sve kemijske i biokemijske reakcije u tijelu. Bez njihovog sudjelovanja, obična jabuka u želucu mogla bi se probaviti za samo dva dana, uz veliku vjerojatnost truljenja. Pod djelovanjem katalaze, peroksidaze i drugih enzima taj proces traje dva sata. Općenito, zahvaljujući toj ulozi proteina provode se anabolizam i katabolizam, odnosno plastični i energetski metabolizam.

Zaštitna uloga

Postoji nekoliko vrsta prijetnji od kojih su proteini dizajnirani da zaštite tijelo.

Prvo, kemijskanapad traumatskih reagensa, plinova, molekula, tvari različitog spektra djelovanja. Peptidi mogu ući u kemijsku interakciju s njima, pretvarajući ih u bezopasan oblik ili ih jednostavno neutralizirajući.

Drugo, fizička prijetnja od rana - ako se protein fibrinogen ne transformira na vrijeme u fibrin na mjestu ozljede, tada se krv neće zgrušavati, što znači da neće doći do blokade. Tada će vam, naprotiv, trebati peptid plazmina, koji je sposoban otopiti ugrušak i obnoviti prohodnost žile.

Treće, prijetnja imunitetu. Iznimno je važna struktura i značaj proteina koji tvore imunološku obranu. Antitijela, imunoglobulini, interferoni važni su i značajni elementi ljudskog limfnog i imunološkog sustava. Bilo koja strana čestica, štetna molekula, mrtvi dio stanice ili cijela struktura je podvrgnuta trenutnoj istrazi peptidnim spojem. Zato se čovjek može samostalno, bez pomoći lijekova, svakodnevno zaštititi od infekcija i jednostavnih virusa.

Fizička svojstva

Struktura staničnog proteina vrlo je specifična i ovisi o funkciji koja se obavlja. Ali fizička svojstva svih peptida su slična i svode se na sljedeće karakteristike.

1. Težina molekule je do 1.000.000 d altona.
2. Koloidni sustavi nastaju u vodenoj otopini. Tamo struktura dobiva naboj koji može varirati ovisno o kiselosti okoliša.
3. Kada su izloženi teškim uvjetima (zračenje, kiselina ili lužina, temperatura i tako dalje), mogu prijeći na druge razine konformacija, tj.denaturirati. Ovaj proces je nepovratan u 90% slučajeva. Međutim, postoji i obrnuti pomak - renaturacija.

Ovo su glavna svojstva fizičkih karakteristika peptida.