Makromolekula je molekula visoke molekularne težine. Njegova je struktura predstavljena u obliku poveznica koje se ponavljaju. Razmotrite značajke takvih spojeva, njihov značaj za život živih bića.
Značajke kompozicije
Biološke makromolekule nastaju od stotina tisuća malih početnih materijala. Žive organizme karakteriziraju tri glavne vrste makromolekula: proteini, polisaharidi, nukleinske kiseline.
Početni monomeri za njih su monosaharidi, nukleotidi, aminokiseline. Makromolekula čini gotovo 90 posto mase stanice. Ovisno o slijedu aminokiselinskih ostataka, formira se specifična proteinska molekula.
Visoka molekularna težina su one tvari koje imaju molarnu masu veću od 103 Da.
Povijest pojma
Kada se pojavila makromolekula? Ovaj koncept uveo je nobelovac za kemiju Hermann Staudinger 1922.
Polimerna kugla može se vidjeti kao zapetljana nit koja je nastala slučajnim odmotavanjempo cijeloj prostoriji zavojnice. Ova zavojnica sustavno mijenja svoju konformaciju; ovo je prostorna konfiguracija makromolekule. Slično je putanji Brownovog gibanja.
Formiranje takve zavojnice događa se zbog činjenice da na određenoj udaljenosti polimerni lanac "gubi" informaciju o smjeru. Moguće je govoriti o zavojnici u slučaju kada su visokomolekularni spojevi mnogo duži od duljine strukturnog fragmenta.
Globularna konfiguracija
Makromolekula je gusta konformacija u kojoj se može usporediti volumni udio polimera s jedinicom. Kuglasto stanje se ostvaruje u onim slučajevima kada pod međusobnim djelovanjem pojedinih polimernih jedinica između sebe i vanjskog okruženja dolazi do međusobnog privlačenja.
Replika strukture makromolekule je onaj dio vode koji je ugrađen kao element takve strukture. To je najbliže hidratacijsko okruženje makromolekule.
Karakterizacija proteinske molekule
Proteinske makromolekule su hidrofilne tvari. Kada se suhi protein otopi u vodi, on u početku nabubri, a zatim se opaža postupni prijelaz u otopinu. Tijekom bubrenja, molekule vode prodiru u protein, vežući njegovu strukturu s polarnim skupinama. To labavi gusto pakiranje polipeptidnog lanca. Natečena proteinska molekula smatra se stražnjom otopinom. Uz naknadnu apsorpciju molekula vode, uočava se odvajanje proteinskih molekula iz ukupne mase, apostoji i proces raspadanja.
Ali oticanje proteinske molekule ne uzrokuje u svim slučajevima otapanje. Na primjer, kolagen nakon apsorpcije molekula vode ostaje u natečenom stanju.
Teorija hidrata
Visokomolekularni spojevi prema ovoj teoriji ne samo adsorbiraju, već elektrostatski vežu molekule vode s polarnim fragmentima bočnih radikala aminokiselina koje imaju negativan naboj, kao i bazičnih aminokiselina koje nose pozitivan naboj.
Djelomično hidratizirana voda vezana je peptidnim skupinama koje tvore vodikove veze s molekulama vode.
Na primjer, polipeptidi koji imaju nepolarne bočne skupine bubre. Kada se veže na peptidne skupine, gura polipeptidne lance. Prisutnost međulančanih mostova ne dopušta da se proteinske molekule potpuno odvoje, pređu u oblik otopine.
Struktura makromolekula se uništava kada se zagrijava, što rezultira prekidom i oslobađanjem polipeptidnih lanaca.
Značajke želatine
Kemijski sastav želatine je sličan kolagenu, stvara viskoznu tekućinu s vodom. Među karakterističnim svojstvima želatine je njena sposobnost geliranja.
Ove vrste molekula koriste se kao hemostatici i agensi koji zamjenjuju plazmu. Sposobnost želatine da formira gel koristi se u proizvodnji kapsula u farmaceutskoj industriji.
Značajka topljivostimakromolekule
Ove vrste molekula imaju različitu topljivost u vodi. Određuje se sastavom aminokiselina. U prisutnosti polarnih aminokiselina u strukturi, sposobnost otapanja u vodi značajno se povećava.
Također, na ovo svojstvo utječe i posebnost organizacije makromolekule. Globularni proteini imaju veću topljivost od fibrilarnih makromolekula. Tijekom brojnih eksperimenata utvrđena je ovisnost otapanja o karakteristikama korištenog otapala.
Primarna struktura svake proteinske molekule je drugačija, što daje proteinu individualna svojstva. Prisutnost poprečnih veza između polipeptidnih lanaca smanjuje topljivost.
Primarna struktura proteinskih molekula nastaje zahvaljujući peptidnim (amidnim) vezama; kada je uništena, dolazi do denaturacije proteina.
Soljenje
Za povećanje topljivosti proteinskih molekula koriste se otopine neutralnih soli. Na primjer, na sličan način može se provesti selektivno taloženje proteina, može se provesti njihovo frakcioniranje. Rezultirajući broj molekula ovisi o početnom sastavu smjese.
Posebnost proteina koji se dobivaju soljenjem je očuvanje bioloških karakteristika nakon potpunog uklanjanja soli.
Suština procesa je uklanjanje anionima i kationima soli hidratizirane proteinske ljuske, što osigurava stabilnost makromolekule. Maksimalan broj proteinskih molekula se izsoli kada se koriste sulfati. Ova metoda se koristi za pročišćavanje i odvajanje proteinskih makromolekula, budući da su one u bitirazlikuju se po veličini naboja, parametrima hidratacijske ljuske. Svaki protein ima svoju zonu za soljenje, odnosno za njega morate odabrati sol određene koncentracije.
Aminokiseline
Trenutno je poznato oko dvjesto aminokiselina koje su dio proteinskih molekula. Ovisno o strukturi, dijele se u dvije skupine:
- proteinogeni, koji su dio makromolekula;
- neproteinogeni, nisu aktivno uključeni u stvaranje proteina.
Znanstvenici su uspjeli dešifrirati slijed aminokiselina u mnogim proteinskim molekulama životinjskog i biljnog podrijetla. Među aminokiselinama koje se često nalaze u sastavu proteinskih molekula, ističemo serin, glicin, leucin, alanin. Svaki prirodni biopolimer ima svoj sastav aminokiselina. Na primjer, protamini sadrže oko 85 posto arginina, ali ne sadrže kisele, cikličke aminokiseline. Fibroin je proteinska molekula prirodne svile, koja sadrži oko polovicu glicina. Kolagen sadrži rijetke aminokiseline kao što su hidroksiprolin, hidroksilizin, kojih nema u drugim proteinskim makromolekulama.
Sastav aminokiselina određen je ne samo karakteristikama aminokiselina, već i funkcijama i svrhom proteinskih makromolekula. Njihov slijed je određen genetskim kodom.
Razine strukturne organizacije biopolimera
Postoje četiri razine: primarna, sekundarna, tercijarna i također kvartarna. Svaka strukturapostoje karakteristične karakteristike.
Primarna struktura proteinskih molekula je linearni polipeptidni lanac aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama.
Upravo je ova struktura najstabilnija, budući da sadrži peptidne kovalentne veze između karboksilne skupine jedne aminokiseline i amino skupine druge molekule.
Sekundarna struktura uključuje slaganje polipeptidnog lanca uz pomoć vodikovih veza u spiralnom obliku.
Tercijarni tip biopolimera dobiva se prostornim pakiranjem polipeptida. Oni dalje dijele spiralne i slojevito presavijene oblike tercijarnih struktura.
Globularni proteini imaju eliptični oblik, dok fibrilarne molekule imaju izduženi oblik.
Ako makromolekula sadrži samo jedan polipeptidni lanac, protein ima samo tercijarnu strukturu. Na primjer, to je protein mišićnog tkiva (mioglobin) neophodan za vezanje kisika. Neki biopolimeri izgrađeni su od nekoliko polipeptidnih lanaca, od kojih svaki ima tercijarnu strukturu. U ovom slučaju, makromolekula ima kvartarnu strukturu, koja se sastoji od nekoliko globula spojenih u veliku strukturu. Hemoglobin se može smatrati jedinim kvartarnim proteinom koji sadrži oko 8 posto histidina. On je taj koji je aktivni intracelularni pufer u eritrocitima, koji omogućuje održavanje stabilne pH vrijednosti krvi.
Nukleinske kiseline
Oni su makromolekularni spojevi koji nastaju od fragmenatanukleotidi. RNA i DNK nalaze se u svim živim stanicama, obavljaju funkciju pohranjivanja, prijenosa, a također i provedbe nasljednih informacija. Nukleotidi djeluju kao monomeri. Svaki od njih sadrži ostatak dušične baze, ugljikohidrata, a također i fosforne kiseline. Istraživanja su pokazala da se načelo komplementarnosti (komplementarnosti) promatra u DNK različitih živih organizama. Nukleinske kiseline su topive u vodi, ali netopive u organskim otapalima. Ovi se biopolimeri uništavaju povećanjem temperature, ultraljubičastim zračenjem.
Umjesto zaključka
Pored raznih proteina i nukleinskih kiselina, ugljikohidrati su makromolekule. Polisaharidi u svom sastavu imaju stotine monomera, koji imaju ugodan slatkasti okus. Primjeri hijerarhijske strukture makromolekula uključuju ogromne molekule proteina i nukleinskih kiselina sa složenim podjedinicama.
Na primjer, prostorna struktura globularne proteinske molekule posljedica je hijerarhijske višerazinske organizacije aminokiselina. Između pojedinačnih razina postoji bliska veza, elementi više razine povezani su s nižim slojevima.
Svi biopolimeri obavljaju važnu sličnu funkciju. Oni su građevinski materijal za žive stanice, odgovorni su za pohranu i prijenos nasljednih informacija. Svako živo biće karakteriziraju specifični proteini, pa je pred biokemičarima težak i odgovoran zadatak, rješavajući koji spašavaju žive organizme od sigurne smrti.
